필수 아미노산과 단백질의 역할과 기능
필수 아미노산과 단백질의 역할과 기능
아미노산(amino acid)
아미노산의 그룹
분자 중에 아미노기(-NH2)와 카르복시기(-COOH)를 가지는 화합물을 아미노산이라 한다. 천연에 존재하는 대부분의 단백질은 20 종류의 아미노산으로 구성되어 있다. 이들은 모두 -탄소에 아미노기와 카르복시기가 결합되어 있고 L-형의 입체구조를 가지고 있어 L--아미노산이라 하며 다음과 같은 일반식으로 나타낼 수 있다.
일반적으로 아미노산은 생리적 pH 범위에서 카르복시기가 양성자(proton)를 방출한 형태로 존재하고 아미노기는 양성자를 수용한 형태로 존재한다.
각각의 아미노산은 특유한 측쇄(R)를 가지고 있으며 이 측쇄의 특성에 따라 6가지로 분류할 수 있다. 그룹 Ⅰ의 아미노산은 모두 측쇄가 C와 H만으로 된 탄화수소를 가지고 있어 비극성이고 소수성(hydrophobic)이다.
그룹 Ⅱ의 아미노산은 측쇄에 카르복시기 또는 아미드기(-CONH2)를 가진 극성의 친수성 (hydrophilic) 아미노산이다. Glutamic acid와 aspartic acid의 측쇄는 산성을 띠므로 산성아미노산이라고도 하며 Glutamine과 asparagine은 각각 glutamic acid와 aspartic acid 측쇄 카르복시기가 아미드기로 된 아미노산이다.
그룹 Ⅲ의 아미노산은 측쇄에 질소원자가 있는 작용기, 즉 아미노기, 구아니딜(guanidyl)기, 이미다졸(imidazole)기를 가지고 있다. 이 그룹의 아미노산은 염기성아미노산이라고도 한다. 5-hydroxylysine은 collagen, trypsin, chymotrypsin에 존재하는 특수한 아미노산으로 아미노기와 히드록시기를 가져 친수성이 강하다.
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아미노산의 그룹
분자 중에 아미노기(-NH2)와 카르복시기(-COOH)를 가지는 화합물을 아미노산이라 한다. 천연에 존재하는 대부분의 단백질은 20 종류의 아미노산으로 구성되어 있다. 이들은 모두 -탄소에 아미노기와 카르복시기가 결합되어 있고 L-형의 입체구조를 가지고 있어 L--아미노산이라 하며 다음과 같은 일반식으로 나타낼 수 있다.
일반적으로 아미노산은 생리적 pH 범위에서 카르복시기가 양성자(proton)를 방출한 형태로 존재하고 아미노기는 양성자를 수용한 형태로 존재한다.
각각의 아미노산은 특유한 측쇄(R)를 가지고 있으며 이 측쇄의 특성에 따라 6가지로 분류할 수 있다. 그룹 Ⅰ의 아미노산은 모두 측쇄가 C와 H만으로 된 탄화수소를 가지고 있어 비극성이고 소수성(hydrophobic)이다.
그룹 Ⅱ의 아미노산은 측쇄에 카르복시기 또는 아미드기(-CONH2)를 가진 극성의 친수성 (hydrophilic) 아미노산이다. Glutamic acid와 aspartic acid의 측쇄는 산성을 띠므로 산성아미노산이라고도 하며 Glutamine과 asparagine은 각각 glutamic acid와 aspartic acid 측쇄 카르복시기가 아미드기로 된 아미노산이다.
그룹 Ⅲ의 아미노산은 측쇄에 질소원자가 있는 작용기, 즉 아미노기, 구아니딜(guanidyl)기, 이미다졸(imidazole)기를 가지고 있다. 이 그룹의 아미노산은 염기성아미노산이라고도 한다. 5-hydroxylysine은 collagen, trypsin, chymotrypsin에 존재하는 특수한 아미노산으로 아미노기와 히드록시기를 가져 친수성이 강하다.
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단백질에 관하여
1.아미노산 보족효과(supplementary effect of amino acid) 어느 특정 아미노산의 함량이 적거나 결여되어 있기 때문에 영양가가 떨어지는 단백질에 제한아미노산을 적절한 비율로 첨가함으로써 단백질의 이용효율.. -
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단백질의 생화학 차례 Contents Ⅰ.아미노산 Ⅱ.펩티드 Ⅲ.단백질:구조 및 성질 Ⅰ.아미노산 1.아미노산의 생의학(生醫學)적 의의 여러분이 이미 일반생물학에서 공부한 바와 같이 아미노산은 단백질을 구성하.. -
[리포트]단백질의 생화학
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아미노산보족효과
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