[현대생화학실험] 아미노산(glycine, tyrosine, tryptophane, proline, phenylalanine) 및 단백질(albumin, gelatin) 정성실험

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[현대생화학실험] 아미노산(glycine, tyrosine, tryptophane, proline, phenylalanine) 및 단백질(albumin, gelatin) 정성실험
1. INTRODUCTION

생물체를 건조시키면 수분이 빠져나가 탄소, 산소 그리고 수소가 서로 결합되어 형성된 단백질, 탄수화물, 지방 그리고 핵산만 남는다. 이것들이 서로 결합하여 생명체의 기본 단위인 세포를 형성하는 것이다.
이 중에서 단백질 분자는 분자량이 인슐린과 같이 5,000에서부터 담배모자이크 단백질과 같은 4,000만에 이르는 것도 있다. 단백질은 아미노산이 펩티드결합(Peptide bond)에 의하여 서로 결합되어 있는데 경우에 따라 탄수화물, 지방, 핵산 그리고 햄(Heme)등이 결합하여 복합 단백질(Conjugated protein)을 이루고 있다. 단백질은 20여 가지의 아미노산들이 무한히 다양하게 결합되어 있고 단백질의 크기, 구조 그리고 물리적 특성의 다양성을 보여주고 있기 때문에 각 단백질 분자는 각각 특수한 기능에 맞는 화학적 성질을 갖고 있는 것이다. 따러서 단백질처럼 생체의 여러 가지 기능을 수행 할 수 있는 다양성을 지니고 있는 물질은 없다. 특히 단백질은 생체막이나 세포기관의 중요한 부분, 효소, 호르몬 그리고 항체 등을 형성하고 있다.
이와 같은 생물학적 중요성 때문에 단백질을 잘 알아두어야 한다. 단백질의 아미노말단기(-NH2)와 카르복시말단기(-COOH)는 안일 아미노산의 아미노기와 카르복시기의 그것과 동일하게 화학반응을 하기 때문에 전기 영동법(Electrophoresis)이나 크로마토그래피(Chromatography) 방법은 복잡한 단백질을 분리하는 데 널리 쓰이고 있다.
(1) 이화학적 성질에 의한 분류
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